Aminy, aminokwasy, białka i cukry — matura CKE
Zestaw fiszek utrwalających kluczowe pojęcia i reakcje chemii organicznej związków azotu i cukrów wymagane na maturze rozszerzonej.
Keyboard Shortcuts
💡 Pro tip: Use keyboard shortcuts for faster studying!
Study Smart Tips for Aminy, aminokwasy, białka i cukry — matura CKE
Master these concepts using proven study techniques that actually work:
Active Recall
Test yourself before flipping each card to strengthen memory retention
Spaced Repetition
Review difficult cards more frequently than easy ones
Multiple Sessions
Break study time into shorter, focused sessions
Explain Aloud
Verbalize answers to reinforce understanding
Questions Covered in This Set
10 cards to master
Jak określa się rzędowość aminy?
Liczbą podstawników węglowodorowych przy atomie AZOTU (nie przy węglu, jak w alkoholach): R–NH₂ I-rzęd., R₂NH II-rzęd., R₃N III-rzęd.
Dlaczego aminy alifatyczne są mocniejszymi zasadami niż amoniak, a anilina słabszą?
Grupy alkilowe mają efekt indukcyjny +I i zwiększają gęstość elektronową na azocie; w anilinie wolna para azotu jest sprzężona (zdelokalizowana) z pierścieniem aromatycznym. Kolejność: dimetyloamina > metyloamina > NH₃ > anilina.
Dlaczego anilina, nierozpuszczalna w wodzie, rozpuszcza się w HCl(aq)?
Reaguje z kwasem jako zasada, tworząc dobrze rozpuszczalną sól: C₆H₅NH₂ + HCl → C₆H₅NH₃Cl (chlorek fenyloamoniowy).
Co to jest jon obojnaczy (zwitterjon) aminokwasu?
Wewnętrzna sól o wzorze H₃N⁺–CHR–COO⁻ — proton przechodzi z –COOH na –NH₂. Tłumaczy stan stały, wysoką temperaturę topnienia i dobrą rozpuszczalność aminokwasów w wodzie.
Zapisz równania potwierdzające amfoteryczność glicyny.
Z kwasem: H₂N–CH₂–COOH + HCl → Cl⁻ H₃N⁺–CH₂–COOH; z zasadą: H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COO⁻Na⁺ + H₂O.
Czym jest punkt izoelektryczny (pI) i jak interpretować wędrówkę w polu elektrycznym?
pI to pH, przy którym aminokwas ma wypadkowy ładunek zero (jon obojnaczy) i nie wędruje w elektroforezie. pH < pI → kation → katoda; pH > pI → anion → anoda.
Ile dipeptydów powstanie z dwóch różnych aminokwasów A i B, a ile tripeptydów z trzech różnych (po jednym)?
4 dipeptydy (A–A, B–B, A–B, B–A, bo liczy się kolejność: koniec N i koniec C) oraz 3! = 6 tripeptydów (27, jeśli aminokwasy mogą się powtarzać).
Jakie oddziaływania stabilizują poszczególne struktury białka?
I-rzęd. — kowalencyjne wiązania peptydowe (sekwencja); II-rzęd. — wiązania wodorowe C=O···H–N (α-helisa, β-harmonijka); III-rzęd. — mostki –S–S–, oddziaływania jonowe, wodorowe, hydrofobowe; IV-rzęd. — zespół podjednostek (np. hemoglobina).
Czym różni się denaturacja od wysalania białka?
Denaturacja jest nieodwracalna, niszczy struktury II–IV (ogrzewanie, stężone kwasy, alkohol, sole Cu²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺), struktura I pozostaje. Wysalanie, np. (NH₄)₂SO₄ lub NaCl, jest odwracalne.
Który węgiel w α-aminokwasach jest asymetryczny i jaki ma to skutek?
Węgiel α (poza glicyną, gdzie R = H) — ma cztery różne podstawniki, więc aminokwasy są optycznie czynne; w białkach występuje konfiguracja L.
